酶的活性及濃度的調節方式
點擊次數：329 更新時間：2024-12-13
調節酶的濃度
酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導或抑制劑的合成;一種是調節酶的降解。
調節酶的活性
激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。
反饋抑制調節
許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被它們的終端產物抑制。這種抑制叫反饋抑制(feedback inhibition)。例如由蘇氨an酸生物合成為異亮氨an酸，要經過5步，反應第一步有蘇an酸脫氨酶(threonine deaminase)催化，當終產物異亮氨an酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨an酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別夠作用對酶產生抑制。當異亮氨an酸的濃度下降到一定程度，蘇氨an酸脫氨酶又將重新表現活性，從而又重新合成異亮氨an酸。
抑制劑可調節
酶受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響活性。例如:大分子物質胰yi蛋白酶抑制劑，可以抑制胰yi蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應產物:像1，3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，從而可對這一反應進行調節。
此外某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生激活，從而對酶活性起調節作用。酶活性也可受到大分子物質的調節，例如抗血友bing病因子可增強絲氨an酸蛋白酶的活性，因此它可明顯地促進血液凝固過程。
其他調節方式
通過別構調控、酶原的激活、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。
